La rivista Nature ha pubblicato la prima analisi dettagliata - fatta a livello molecolare - della proteina spike della variante Omicron. Lo studio ha consentito di evidenziare il ruolo di alcune mutazioni presenti nella proteina spike quando questa interagisce con i recettori ACE2 di una cellula umana (che sono - lo ricordiamo - la "porta d'entrata" attraverso cui il virus infetta le cellule). Gli Autori sono riusciti ad individuare quali sono le mutazioni che influenzano l'affinità di legame tra la proteina spike ed i recettori ACE2 (una maggiore affinità implica una maggiore capacità del virus di infettare le cellule).
Sulla base dei risultati di questo studio, sembra che non ci sia una grande differenza tra l'affinità di Omicron rispetto a quella misurata per la precedente variante Delta. Tre mutazioni tendono a stabilire legami chimici più stabili, mentre un'altra mutazione rende i legami più deboli. In altre parole, la grande contagiosità di Omicron non si spiegherebbe sulla base delle interazioni che avvengono - a livello molecolare - quando il virus attacca una cellula sana.
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| Struttura della proteina spike di Omicron connessa con i recettori ACE2 di una cellula umana. Tratto da Nature |
La seconda parte dello studio ha riguardato l'interazione tra la proteina spike di Omicron con 6 diversi anticorpi monoclonali che erano stati sviluppati per neutralizzare le precedenti varianti virali. Lo studio - condotto a livello molecolare - ha messo in evidenza il ruolo delle mutazioni che hanno reso inefficaci ben 5 su 6 degli anticorpi analizzati.
Il risultato è stato ottenuto utilizzando la tecnica della microscopia crio-elettronica, una tecnica che ha permesso di rivoluzionare lo studio delle proteine. Nel 2017 il premio Nobel per la chimica è stato assegnato a Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson, i 3 scienziati che hanno contribuito allo sviluppo di tale tecnica.
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